Medicinsk biokemi och biofysik (MBB) Tandläkarprogrammet, Termin 1 Människokroppens kemi 10-09-15 Åke Rökaeus (MBB) HT10 LISTA PÅ TRYCKFEL OCH FÖRTYDLIGANDEN AV KURSLITTERATUREN: ett föränderligt dokument Champe, Harvey & Ferrier (CHF; 4th edition) Några generella påpekande vad gäller CHF: Det finns många förenklingar i denna bok och alla formler är t.ex. inte perfekt balanserade vad avser t.ex. H + och andra reaktanter såsom H 2 O (se t.ex. fig. 16.22 o 18.3). Vidare när det i CHF står CO 2, skall man vara medveten om att CO 2 i en vattenlösning reagerar med vatten och det bildas H 2 CO 3 som dissocierar till HCO 3 - + H + och det är nästan alltid HCO 3 -, som reagerar och inte CO 2 (se sid 30 i CHF). Det uppstår nästan alltid en förvirring rörande användandet av prefixet BIS kontra DI i olika kemiska namn. Tidigare användes generellt "DI" lika med två i de kemiska namnen på svenska. Se t.ex. det metabola schemat. Nomenklaturen förordar dock numera att man skall använda begreppet BIS. Under DFM1 använder vi dock samma praxis som i CHF: BIS då två identiska grupper inte är associerade med varandra såsom i 1,3- BPG DI då två identiska grupper är associerade med varandra såsom i t.ex. ADP. s1-5 fig. 1.1 t.o.m. 1.8 - förtydligande: aminosyrorna visas i sin fulla protoniserade form d.v.s. som de ser ut vid surt ph. s19 fig 2.11, i strukturen för aspartate saknas det en bindning till det syre som inte är negativt - det skall alltså vara " C=O". s25 s36 s61 fig 3.1B, där pilspetsen till den vita textbubblan täcker ett blått kol saknas en bindning mellan detta kol och CH som sitter precis mitt i bilden ovanför det röda järnet. Jämför med fig. 21.5 (nedre delen), men OBS fig. 21.5 är vriden 180 grader jämfört med fig 3.1. I fig 3.1B saknas ytterligare en bindning: Utgå från kvävet som sitter överst till höger i bilden, gå rakt till höger, till kolet som binder till detta kväve. Detta kol skall binda till kolet snett upp till höger - denna bindning saknas. stycke 2, rad 1-2, förtydligande: "The substitution of the nonpolar valine for a charged glutamate residue", skall tolkas som att en glutamatrest ersätts med en valinrest (se fig 3.18). Förtydligande. Fig. 5.14A, i den gröna grafen, som illustrerar förloppet vid närvaro av en icke kompetetiv inhibitor, där borde det ha funnits en horisontell streckad linje för dess halva V max, och dess motsvarande vertikala linje skulle sedan ha haft samma förlopp som den vertikalla streckade linje från den blå kurvan ned till X-axeln och K m. Det viktiga är att K m är opåverkat vid nonkompetetiv inhibering. s70 paragraf B, sista raden, ersätt 1.4 med 4.2. s76 paragraf C, skall vara paragraf D (paragraf C börjar på sid 75). s77 subparagraf 4, 4:e raden, det står 52.58 kcal det skall antagligen stå kcal/mol.
s84 s85 s95 subparagraf 1, rad 3, det står!-d-glucopryanose det skall stå!-d-glucopyranose. figur 7.6B: i mittbilden av glukos finns det ett herrelöst väte (H) strax under den röda ettan. Detta väte skall tas bort. Förtydligande. Figur 8.7 (gäller även fig.11.11 och 17.8): A) subenheterna!" befinner sig ej inne i cellmembranet utan finns på den intracellulära sidan och "hänger" i membranet m.h.a. en hydrofob "svans". Även #-subenheten är upphängd i membranet m.h.a. en hydrofob molekyl. B) Förtydligande: bindningen av hormonet sker inte bara till receptorns N-terminal utan också till de extracellulära looparna. s103 stycke K1, rad 4, två stycken parenteser "))" - stryk en av parenteserna. s111 Förtydligande. Fig 9.4 samt fig 9.5: det står Ca ++, det borde stå Ca 2+ för att vara konsekvent. s112 Förtydligande. Paragraf E, rad 13, det står Ca ++, det borde stå Ca 2+ för att vara konsekvent. s116 i svaret till fråga 9.3 saknas H 2 O på substratsidan det bör stå: "Succinate + NAD + + FAD + H 2 O! > oxaloacetat + FADH 2 + NADH. s119 figur 10.3, i steg 1 då CO 2 bundet till biotin har kvävet fyra bindningar, det bör inte vara så utan vätet som CO 2 skenbart binder till skall tas bort. s120 figur 10.5, i bilden längst till vänster står det med blå text "Glycolysis", det borde istället stå "Gluconeogenesis". s120 Förtydligande. Fig.10.5, enzymet som hydrolyserar "Fructose 1,6-bisphosphate" till "Fructose 6-phosphate" har i bilden kallats "Fructose bisphosphatase-1" vilket är ett annat namn för enzymet som kallas "Fructose 1,6-bisphosphatase" (se fig 10.4 och texten). I samma figur och figurtexten finns det på motsvarande sätt ett "fructose bisphosphatase-2 (FBP-2)" som i konsekvensens namn borde kallas "fructose 2,6-bisphosphatase". s121 Förtydligande. Fig 10.7, reaktion 1 från Pyruvate till Oxaloacetate, det ser ut som om ATP används på annan plats än i den aktuella reaktionen då pilen tar en omväg ut. Det borde ha sett ut ungefär som i reaktionen mellan "3-Phosphoglycerate" och "1,3-bis- Phosphoglycerate". s121 Förtydligande. paragraf E - rad 2, samt paragraf F rad 3, för tydlighetens skull så kunde det ha stått "hexokinase/glucokinase" i stället för bara "hexokinase" eftersom isoenzymet hexokinase IV i denna bok och många andra böcker kallas för "glucokinase". [se sid 98 paragraf 2]. s123 figur 10.9, det är fel i konceptkartan: I den sista rutan längst ner till höger skall pilen peka uppåt (ej nedåt) annars lär det inte bli mycket till glukoneogenes. s128 Förtydligande. Fig 11.6, fosfatgruppen längst ner till vänster i bild, som är bunden till "Phosphoglucomutase" borde vara ljusgul istället för orange om den pedagogiska färgningen skall vara konstant. s128 figur 11.7, där det står PO" 2+ " skall det stå PO" 2- ". s128 stycke D1, på rad 3 står det "six", på rad 8 står det "five" - det borde stå samma sak om det är five eller six spelar ingen roll. 2
s130 paragraf C, rad 8 i stycket: Det står "(see p. 119)" det bör i stället refereras till sid 121. s133 figur 11.11, det saknas fyra pilhuvuden: 1) pilhuvudet i reaktionen där PKA blir den aktiva formen, 2) den reaktion som katalyseras av aktivt PKA och gör glykogenfosforylaskinas (GFK) aktivt, 3) den reaktion som katalyseras av aktivt GFK, dvs aktiveringen av glykogenfosforylas, 4) slutligen inaktiveringen av GFK av protein fosfatas 1. s135 rad 8, skall EJ vara #(1!4) utan #(1!6). s135 figur 11.13: Det står "Glycogen phosphorylse". Det skall stå "Glycogen phosphorylase". s135 figur 11.13, den RÖDA pilen i bilden, som går från AMP (muscle) och pekar på det gröna + tecknet under "Glycogen phosphorylase", borde vara GRÖN i stället för RÖD. s139 Förtydligande. I figur 12.3 saknas det några viktiga molekyler för att göra bilden konsekvent i alla reaktioner. Överst på bilden, i reaktionen som katalyseras av "Hexokinas", åtgår det förstås en ATPmolekyl och det bildas en molekyl ADP. I reaktionen längst ned i bilden, som katalyseras av "Glycerol P dehydrogenas", saknas NAD +! NADH + H + i riktningen när det bildas DHAP. s146 Förtydligande. Figur 13.2. reaktion 8: Erythrose 4-phosphate och Xylulose 5-phosphate bildar Fructose 6-phosphate samt Glyceraldehyde 3-phosphate. Om man följer pilarna först istället för den mycket pedagogiska färgningen ser det ut att gå från Erythrose 4-phosphate och Fructose 6-phosphate till Xylulose 5-phosphate och Glyceraldehyde 3-phosphate. Korsningen av pilar vid 8:an borde alltså vara åt andra hållet för att man ska se vilka substanser som finns på varje sida om reaktionen. Jämför med alla andra pilar innan på samma figur. (A+B <-> C+D). s148 figur 13.5A, det skall inte var något minusladdning på hydroxylradikalen (see figur B). s149 Förtydligande. Figur 13.7, reaktionsmekanismen är mycket förenklad vad avser steg två, som katalyseras av cytokrom-p450-reduktas. I detta steg adderas först en elektron, och därefter de två vätena. Det är i det senare steget som vatten går bort. P.g.a. denna förenkling är det svårt att förstå den angivna strukturen (HA-P450-Fe 3+ - O 2 - [prick]) då den inte stämmer numeriskt. s159 En sulfatgrupp på GlcN tillhörande Heparin/Heparansulfat är svart och inte gul som alla andra. Dessutom borde även denna sulfatgrupp ha två negativa laddningar d.v.s. S = för att vara konsekvent. s183 Förtydligande. Paragraf B, rad 5. Det står "and requires HCO 3- and ATP", i konsekvensens namn bör det stå CO 2 i stället för HCO 3- (se också sid 184 nedan)? OBS! Se dock den inledande generella kommentaren till detta dokument rörande CO 2 i vatten. s183 Förtydligande. Fig. 16.6, det saknas H 2 O på substratsidan i den övre reaktionen, jämför med bilden på s. 111 fig. 9.5. OBS i den nedre reaktionen i fig. 16.6 saknas dock inte H 2 O då det åtgår H 2 O för att hydrolysera (klyva) ATP. s184 Förtydligande. Paragraf C[4], HCO 3 -, skall vara CO 2 (se fig. 16.7). OBS! Se dock den inledande generella kommentaren till detta dokument rörande CO 2 i vatten. 3
s184 figur 16.8, i figuren står det camp-dependent protein kinas det skall vara ett anat kinas AMP-activated protein kinase (AMPK). I boxen där det står AMPK bör det står AMP (allostert). Mellan boxen där det står Glucagon, Epinephrine och den gröna ringen med ett plus så skall det in en ny box där det står AMPK-kinases (covalent) de är dessa kinaser som aktiverar AMPK och som primärt påverkas av glukagon och adrenalin genom kovalent modofiering (för korrekt bild se upplaga 5 av denna bok). s189 figur 16.14, i figurtexten rad 2 har ett "L" tappats bort, det skall stå "diacylglycerol." s196 under A, rad 4. Det står "(see p. 108)", bör vara "(see p. 110)". s196 Förtydligande. Fig. 16.22 - ketonkroppsbildningen. Reaktionsstegen som drivs av enzymerna "Thiolase" och "3-OH-butyratedehydrogenase" är i princip reversibla men går i den indikerade riktningen vid ketonkroppsbildningen, men i andra riktningen ute i de olika vävnaderna där ketonkropparna skall användas som alternativ energikälla (se fig. 16.23). s196 Förtydligande. Fig. 16.22 ketonkroppsbildningen. I rekationen som katalyseras av HMG- CoA syntas åtgår det också H 2 O. s205 figur 17.7, OH-gruppen på kol 6 (d.v.s. i positionen rakt under den röda markeringen för fosfolipas C klyvning) skall sitta under ringens plan, medan OH-grupperna på kol 2 och 3 skall sitta ovanför ringens plan. Det är således även fel på placeringen av kol 2 s OH-grupp. s205 figur 17.8 (se förtydligande s95). s220 Förtydligande. Fig. 18.3 syntesen av HMG CoA. I rekationen som katalyseras av HMG- CoA syntas åtgår det också H 2 O. s221 Förtydligande. C[1], Mevalonic acid is converted to 5-pyrophosphomevlonate in two steps,...". "5-pyrophosphomevalonate" är i detta sammanhang samma sak som "5-pyrophosphomevalonic acid" (se fig. 18.5). Jämför detta med det faktum att vi vanligtvis kallar aminosyran med trebokstavsbeteckningen Glu för "glutaminsyra" på svenska fast den på engelska heter "glutamate". Ibland talar vi dock även på svenska om den som glutamat vilket den egentligen borde benämnas för att indikera att protonen vid fysiologiskt ph till största delen dissocierat (det är ett salt). D.v.s. sidokedjan är COO- vid "ATE" och egentligen COOH vid ACID/syra, men oftast behandlas de två namnen likvärdigt på svenska. Däremot säger man t.ex. oftast citrat/citrate men ibland citronsyra. Vid blandningar av salt och syra används enligt NE ändelsen -"at". s224 fig 18.7, strukturen för HMG är fel eftersom den innehåller en metylengrupp (-CH 2 -) för mycket. Metylengruppen som sitter i klockan 6 i strukturen (närmast HMG) skall tas bort där skall den nedre av de två karboxylgrupperna sitta. OBS även strukturen för Simvastin innehåller ett litet fel karboxylgruppen och alkoholgruppen har reagerat med varandra och en ringslutning meddelst en esterbindning har skett. s225 Förtydligande. fig 18.9, strukturen för kolesterol är inte helt korrekt återgiven vad avser rymdvinklar. Vinkeln mellan kol 25 och 26 är fel, jämför figur 18.2. s228 fig 18.14, det står "Apoprotein" i bilden, det skall stå "Apolipoprotein" - precis som på de flesta ställen i texten. Begreppet "Apoprotein bör endast användas som generell benämning för ett protein utan sin cofaktor/prostetiska-grupp, som tillsammans bildar ett funktionellt protein "holoprotein". 4
s252 under B-1, 6:e raden: det står "(see Figure 19.9)", bör vara Figure 19.11. s253 fig. 19.13: Högst upp i bilden i "Most tissue" så står det "glutamine sythetase". Det ska stå "glutamine synthetase". s254 figur 19.14 borde det stå Argininosuccinat "synthetase" istället för "synthase" eftersom ATP förbrukas i reaktionen. s255 figur 19.15, i den andra tansamineringsreaktionen, som står under den nedåtpekande pilen"transamination", så står det att glutamate blir till " alfa-keto acids". I denna specifika reaktion kan dock bara bli till den specifika alfa-keto syran " alfa -Ketoglutarate" precis som det står i figur 19.8B. s255 Förtydligande. Paragraf 4, sista raden, i stället för 120, vore det bättre att referera till 121, fig. 10.7. s255 paragraf B, summaformeln är fel. Det bildas inte tre molekyler vatten. Det åtgår två molekyler vatten om man utgår från NH 3 och CO 2 och inte det faktum att det är HCO 3- som reagerar. Om man utgår från HCO 3- åtgår det en molekyl H 2 O. s264 paragraf 3, rad1: det står "Hydrolysis of SAM" men det borde stå "SAH". s267 paragraf A, rad 3: det står two moles det skall stå two molecules s270 punkt A, 1:a och 2:a raden: det står "Phenylketonuria (PKU), caused by a deficiency of phenylalanine hydroxylase (Figure 20.15), PKU is the most common...". Det sista PKU (efter parantesen och kommat) bör strykas. s278 paragraf B1, rad 4: det står succinyl coenzyme A CoA stryk coenzyme, det skall stå bara succinyl CoA. s282 fig 21.9 - Bilirubins mest högra pyrrolring har tappat en dubbelbindning i toppen mellan de två kol som bär en metyl- samt en vinylgrupp. Jämför pyrrolringen längst till vänster. s286 rad 2: Det står en hänvisning till sidan 266 i parentesen. Det bör i stället hänvisas till sid 270. s292 figur 22.2, fel i strukturen för Adenine: en dubbelbindning mellan kol 2 och kväve 3 har försvunnit. Det skall vara C2=N3 i stället för C2-N3. s295 fig. 22.8: GMP har ett väte på 3 kolet i ringen med 6 kol. Detta väte ska bort! Jämför med strukturen i fig. 22.1 där guanin inte har något väte på kol 3. s297 paragraf A, rad 3 och 4: Det står att GDP är "guanidine" diphosphate, skall vara "guanosine" diphosphate och "cytosine" diphosphate skall vara "cytidine" diphosphate. Dessutom skall det inte stå uridinetrifosfat (rad 4-5) det borde vara uridinedifosfat. s305 fig 22.24: Under "purine metabolism" så kommer "precursor molecules" in på fel ställen. Från den första glutamine t.o.m. den andra glutamine så kommer de in en reaktion för sent. De ska alla in i reaktionssteget tidigare. Från och med CO 2 och vidare så är det rätt. Jämför med fig. 22.7. s311 stycke D1, rad 6, det står GLUT-2, men det skall stå GLUT-4. 5
s327 Förtydligande. fig 24.7: I den nedre "pratbubblan" står det att hjärnan har GLUT 3. På sidan 97 står det under A1 att hjärnan har GLUT 1 och neuron har GLUT3. Detta kan verka förvillande. "State of the art" just nu, som jag uppfattar det efter att ha skummat ett antal reviews, är att GLUT3 är den vanligaste neuronala Gluten, men det förekommer även andra glutar i neuron. GLUT3 uttrycks även i andra celler än neuron. GLUT1 uttrycks i de flesta celler, och står för det mesta av transporten över Blod-Hjärn- Barriären även om det finns rapporter att GLUT3 skulle vara involverad. GLUT1 uttrycks också i hjärnan, t.ex. i neuron, men också i andra typer av celler. s328 Förtydligande. rad 5-7, det står they are phosphorylated and active.. syftningen ställer till problem för många. De enzymer som är aktiva vid fed state är vanligen defosforylerade medan just dessa enzymer i fasting state är fosoforylerade och inaktiva. Det omvända gäller då enzymer som är aktiva vid fasting state, de är då fosforylerade medan de i fed state är defosforylerade och inaktiva. s340 paragraf B2 rad 1: Högst upp på sidan hänvisas det till sidan 288 inom parentesen men det bör vara sid 228. s360 paragraf 1, rad 1, det skall stå high density LIPOprotein s364 fig. 27.15, metabolic effects för monosaturated fatty acids HDL går upp och ej ner! Jfr. texten sid 361 och sid 370. s365 Förtydligande. Stycke VI:A.2 Disaccharides, rad 2: det står lactose (glucose + galactose) det är ej fel men för att inget missförstånd skall uppstå så skall ordningen på de två sockren vara den omvända d.v.s. galaktos + glukos sammanfogade med en!-1-4- bindning annars är det inte laktos. Observera att ordningen av de ingående monosackariderna samt den specifika bindningen är betydelsefulla för att identifiera en specifik disackarid t.ex. laktos. s377 fig. 28.10: I bildtexten står det "and and" bör ändras till "and". 6
************************** Tryckfel i äldre kursbok varav vissa delar ingår i kompendiematerialet Ingelman-Sundberg & Persson - Människokroppens kemi (femte upplagan) finns på KIB. s33 avsnittet stryks, och ersätts med att P och S i alla biologiskt relevanta sammanhang är sp 3 - hybridiserade och tetraedriska. s36 3e raden ovanför fig. 2-43: en!-bindning,.. skall vara...en $%bindning,. s43 fig. 2-50: byt plats på K + och Cl - då atomradierna för K + och Cl - är 1.31Å respektive 1.81Å. s44 fig. 2-51: natriumlaurylfosfat skall vara...sulfat. Dessutom otydligt antal C i kedjan - skall vara 12 stycken. fig. 2-51: tensiden felritad, bör inte vara hydroperoxid i slutet, avslutas med OH utan mellanliggande O. s101 fig. 4-21: vridningen skall vara ca. 13.5-14 o. s117 fig. 5-7: saknas en OH-grupp på kol 4 i den nedre av de öppna formerna för D-glukos. s121 fig. 5-13: formen av L-iduronsyra skall ej vara! utan # i L-socker så pekar nämligen det anomera kolets!-grupp nedåt. När man ringsluter L-socker hamnar det högst numrerade kolet i Fischer (t.ex. CH 2 OH/COOH) nedåt i Haworthprojektion (detta är något som ni omedelbart skall kunna identifiera). L-socker är inte så vanliga i biologiska system och därför uppträder ofta detta nomenklaturfel i litteraturen. Nomenklaturreglerna säger nämligen att när OH-gruppen på det anomera kolet sitter i trans (på olika sidor om ringens plan) i relation till CH 2 OH/COOH-gruppen på t.ex. kol 5, då är konfigurationen alfa. Om den däremot sitter i cis (på samma sida om ringens plan) är konfiguration beta. s125 fig. 5.19): förtydligande, för alla trivialnamn utom sukros anges antingen alfa eller beta. Detta alfa och beta hänför sig inte till glykosidbindningen utan till OH-gruppens konfiguration på det anomera kolet i socker två (det längst till höger)! Detta socker kan fortfarande öppna sig i vattenlösning och således finns det två former av laktos dvs. alfa resp. beta. För sukros anges inget alfa och beta eftersom glykosidbindningen uppstår mellan de båda anomera kolen och därför kan inte socker två ringöppnas! s129 i texten under rubriken "Kondroitinsulfat" står det att den andra sockerenheten är N-acetyl - glukosamin, skall vara N-acetyl-galaktosamin s149 fig. 5-40: strukturen för dolikol inom parentesen är fel! Står (i boken) "(CH2=C-CH=CH)n" skall stå "H(CH2-C=CH-CH2)n". 7