Ke2. Proteiner. Pär Leijonhufvud. Förstå proteinernas och aminosyrornas kemi och betydelse i levande organismer (och samhället) (alanin)

Transkript

1 Ke2 Proteiner Pär Leijonhufvud CC $\ BY: 26 februari 2014 C Kurs: Ke2, Åre gymnasium VT 2014 Ämne/område: Proteiner Mål: Förstå proteinernas och aminosyrornas kemi och betydelse i levande organismer (och samhället) Ta med: Mjölk syra 1. Består av aminosyror (alanin) 2. Två funktionella grupper: sur karboxylsyragrupp, basisk aminogrupp. Amfojon, har både negativ och positiv laddning i neutral lösning Sur lösning: H 3 N + CHR COO + H 3 O + H 3 N + CHR COOH + H 2 O Basisk lösning: H 3 N + CHR COO + OH H 3 N + CHR COOH + H 2 O 3. Olika laddning vid olika ph. Även sidokedjor kan ha laddning st, olika sidokedjor (a) Syra-bas: asp och glu är syror lys, arg, his är basiska (b) isoelektrisk punkt

2 Proteiner Proteiner VT (5) (c) Även andra egenskaper! Polära, opolära, svavel R CH(COOH)(NH + 3 ) R CH(COO )(NH + 3 ] R CH(COO )(NH 2 (vid ph 1, 7 ch 11) 5. Peptidbindningar (a) H 2 N CHR COOH+H 2 N CHR COOH H 2 N CHR (C=O) NH 2 CHR COOH+ H 2 O (kondensationsreaktion) (b) Aminosyra aminosyrarest

3 Proteiner Proteiner VT (5) (c) Kan fortsätta för att bygga ut dipeptid -> tripeptid -» oligopeptid -» polypeptid -» protein (d) u, men det finns de med flera miljoner. Varje aminosyrarest ca 110 u atomer/protein (e) N-terminal och C-terminal (f) Resonans: N C Inte fritt vridbart, inslag av dubbelbindning 6. α-helix (10 30 st. lång) och β-struktur (platta flak) Hålls ihop av vätebindningar! (a) α-helix syret i en peptidbindning bilds till en vöteatom i en peptidbndning fyra aminosyrarester fram: C=O H N En myckt stabil spiral. Vanlig i t.ex. α-keratin (hår). I keratinet bilds dessa tre och tre till fibriller (disulfidbryggor) Kollagen binmdvöv, senor, brosk, hud är också en trippelsprial, men med mer sisulfidbryggor. Bildar en gel om det löses upp i vatten. Var hittar du geler (gelatin: godis, efterrätter, osv) (b) β-struktur peptidkedjor bredvid varan och bildar flak- Även här vätebindningar mellan C=O H N. Mint två, men oftast fler kedjor. Silke är ett exempel med β-struktur, liksom den formen av keratin sim bygger upp naglar. 7. Globulära proteiner är biologisk aktiva: enzyymer (a) Olika funktioner: Namn Funktion Exempel Transportproteiner transport av småmolekyler hemoglobin Enzymer katalys laktas, pepsin, osv Hormoner regulation insulin Antikroppar immunförsvar gammaglobulin Receptorer kommunikation t.ex. på celler yta, bilder tll hormoner och signalsubstanser Fyra strukturnivåer hos ett globulärt protein Primärstruktur sekundärstruktur tertiärstruktur kvartärstruktur Visa pappersremsor! primär aminosyresekvensen sekundär spiral, veck, osv. α-helix osv tetriär hela kedjan i 3D-form kvartär flera delar, t.ex. hemoglobinet med fura underenheter och en järnjon, insulin med två kedjor, osv (b) Svaga bindningar: väte, disylfid, dipol-dipol, hydrofob effekt

4 Proteiner Proteiner VT (5) i. Vätebindning: polära sidokedjor med väte, syre och kväve. Även sidokedjor som binder vatten ii. Disulfidbryggor. cystein med SH grupper. Till exempel A- och B-kedjorna i insulin iii. Elektostatisk attraktion. Elektriskt laddade sidogrupper. karboxylsyror i asparginsyra och aminogrupper i lysin iv. van der waal mellan opolära sidokedjor v. hydrofoba oplolära sidokedjor Känslig för värme, osv: denaturerars mha värme, ph, osv Lös proteiner i buffert! 8. Disulfidbindningar (cystein) 9. Kväveföreningar bryts ned på olika sätt Fiskar Däggdjur, groddjur Fåglar, reptiler, insekter Ammoniak, som NH 4 O=C(NH 2 ) 2 går ett steg längre och bildar urinsyra. utsöndras till Urinämne! vattnet. Urinsyra Omvandlingen är biokemiskt "dyrbar", men tillåter att de eleminierar kvävoxider med minimala vattenförluster (urinsyra är svårlösligt i vatten (titta på strukturen), och finns därför som fasta kristaller. Människor producerar endast en liten mängd urinsyra, och om den ackumuleras kan den orsaka gikt. Om man har för mycket urinsyra i blodet kan den också bilda kristaller i njurarna (njursten). 10. Guano Mycket kväve i urinsyra gör att fågelspillning blir ett bra gödningsmedel. 11. Hajar Hajar är inte som andra fiskar, utan de lagrar urinämne i sin kropp, för att på så sätt behålla en osmotisk balans. Urinämne har en tendens att bryta ner proteiner, men hajar kan tåla koncentrationer av urinämne som är dödliga för andra organismer. Detta gör de genom att ha en hög halt av trimetylaminoxid, som motverkar dessa effekter. Genom att det finns så pass mycket salter har hajar en "salthalt" om ca 5 %, vilket gör att de inte har något problem att få tag på vatten; det kommer gratis med osmosen. Koncentratione av trimetylaminoxid (TMAO) gör att vissa hajar (t.ex. grönlandshajen (Somniosus microcephalus) är giftiga: symptomen likanar berusning. Man kan motverka detta genom att antingen koka köttet flera gånger, eller genom att gräva ned den och låta den vara med om flera frysningar och upptiningar. 12. Varför luktar hajen, men inte hajkoletten? Hajar har urea i blodebt, och när de dör omvandlas det av bakterier till ammoniak. När man fiskar haj tappar man ut blodet så snart som möjligt för att minska lukten.

5 Proteiner Proteiner VT (5) Trimetylaminuria: fish malodor syndrome (CH 3 ) 3 N Hvad är det för slag? En menniska eller en fisk? Död eller Lefvande? En fisk: han luktar som en fisk, och gammal fisk till! En sorts kabeljo, och den icke aldra färskste sorten. (Shakespeare: Stormen, II:2, Hagbergs översättning) Något hundratal identifierade: luktar gammal fisk. Detta beror på att det enzymet som bryter ner trimetylamin (som bildas av magbakterier när de bryter ned protein). Denna lilla molekyl ((CH 3 ) 3 N) bryts normalt ner till (CH 3 ) 3 N O, men utan enzymet (flavinmonohydroxygenas 3, FMO3) utsändras istället en stor mängd ooxiderad amin. Hur vanligt? Ca 1% av alla bär på en defekt gen för FMO3, och om man har oturen att få defekta FMO3 gener från båda föräldrarna (1/10000) får man trimetylaminuri. Även kor kan lida av samma syndrom.