Tentamen med svarsmallar Biokemi KE7001p3, 15:e mars 2007, 09 15-15 00. Max poäng = 76 p. Slutlig gräns för godkänd = 36 p (47 %). 1. a) Vad krävs för att en (kemisk) reaktion ska kunna ske spontant? (1p) b) Markera polära och icke-polära delar i nedanstående molekyl. Vilken typ av ämne är det, och vad heter molekylen? (2p) COO- +H 3 N C H NH C NH 2 + NH 2 c) Arrangera molekylerna nedan så att de vätebinder med maximalt antal vätebindningar. Ange också avståndet mellan donor och acceptoratom i en typisk vätebinding. Vätebinding mellan bl.a. de här två molekylerna är grundläggande för hur en mycket viktig biomolekyl fungerar. Vilken molekyl, och varför? (2p) HN CH 3 R R (5 p) a) Gibbs fria energi ( G ) måste minska (1p), dvs produkterna måste ha lägre fri energi än utgångsämnena ( G = H T S < 0). b) Amino-, karboxyl- och guanidogrupperna är polära. Kolkedjan är apolär (1p). Molekylen är en aminosyra (0.5p), närmare bestämt arginin (0.5p). c) Vätebindningar -NH 2 O= och N HN< (0.5p). Typiskt vätebindningsavstånd är ca 3 Å (2.7-3.2 Å). Bygger upp DNA (0.5p) och håller ihop dubbelspiralens strängar genom basparning (0.5p). Molekylerna är nukleinsyrabaserna Adenin och Tymin. N b) polär c) COO- +H 3 N C H N NH 2 O CH 3 NH opolär C NH 2 + NH 2 R N N N Adenosin HN N O R Tymidin polär Sidan 1 av 10
2. a) Komplettera nedanstående dipeptid vid ph 7. Ange R1 och R2 som sidokejor. Markera phi och psi vinklarna med pilar och markera även peptidbinding. Vilken eller vilka av dessa bindningar har begränsad vridbarhet? (3p) C C b) Aminosyrornas sidokedjor har olika egenskaper. Para ihop aminosyresekvenserna (1-4) med dess troliga plats (A-D) i en globulär proteinstruktur. (2p) 1. Arg-Asp-Lys A. Begravt i proteinet 2. Pro-Gly-Gly B. Exponerat på proteinytan 3. X-Serin-X C. I aktiva ytan på en grupp proteaser 4. Trp-Leu-Phe D. I en loopregion (X=variabel) (5 p) Peptidbindning - kan inte rotera Roterbara bindningar R1 R2 O + H 3 N C C N C H H H = Phi-vinkel = Psi-vinkel C O O - a) Helt rätt formel 1p, rätt laddningar 0,25p, 0,5p för varje korrekt bindning/vinkel, korrekt begränsad vridbarhet 0,25p. Totalt 3p. b) Svar: 1B, 2D, 3C, 4A Totalt 2p (0,5p per rätt delsvar) 3. a) Proteiners struktur kan beskrivas i fyra nivåer. Koppla ihop nedanstående påståenden (A-D) med rätt strukturnivå: primär (1), sekundär (2), tertiär (3) och kvartär (4). Skriv in ditt förslag på rätt nivåsiffra inom parenteserna nedan. (2p) A. Med denna nivå ( ) menas den övergripande veckningen av en peptidkedja. B. Denna nivå ( ) anger aminosyrasekvensen. C. Denna nivå ( ) beskriver hur olika peptidkedjor (subenheter) sitter ihop i ett oligomert protein/proteinkomplex. D. Med denna nivå ( ) menas hur en peptidkedja veckar ihop sig med regelbundna vätebindingsmönster i huvudsak till alfa-helixar, beta-strängar och beta-böjar. Sidan 2 av 10
b) Ett proteins struktur bestäms av aminosyresekvensen, dvs sidokedjornas egenskaper har stor betydelse för veckningen. Vad kallas den huvudsakliga effekt/kraft som antas driva veckningsprocessen (och som också gör att lipidmembraner hålls ihop), och hur fungerar den? (1p) a) A beskriver tertiärnivå (3); B primärnivå (1); C kvartärnivå (4); D sekundärnivå (2). (0,5p per rätt alternativ, totalt 2p) b) Den Hydrofoba effekten (0,5p) gör att hydrofoba delar av t.ex. proteiner och lipider klumpar ihop sig med varanda för att undvika kontakt med vatten (0.5 p). 4. Du vill isolera ett växtprotein som sägs innehålla en ovanligt stor andel av aminosyrorna lysin och arginin. Efter att ha funderat ett tag bestämmer du dig för att i ett av reningsstegen använda dig av en kolonn fylld med en katjonbytare dvs. ett jonbytarmaterial som har negativt laddade ligander. Försöket görs vid ph 7.0. a) Beskriv principen för jonbyteskromatografi och hur man kan utföra ett sådant experiment. (2 p) b) Motivera varför just en katjonbytare kan vara lämplig att använda i detta fall. (1 p) c) Efter jonbyteskromatografin kör du en SDS polyakrylamidgelelektrofores (SDS PAGE) för att analysera dina fraktioner och ser då att ditt växtprotein har en molekylvikt på c:a 25.000 Da. Gelfiltreringskromatografi ger dock indikationer på att molekylvikten är c:a 75.000 Da. Ge en möjlig förklaring. (1 p) (4 p) a) I jonbyteskromatografi utnyttjar man förmågan hos molekyler att binda reversibelt till immobiliserade laddade grupper. Beroende på proteinets laddning vilket i sin tur beror av ph väljer man positivt eller negativt laddade ligander. (1 p) Ett experiment kan gå till på så sätt att man packar en kolonn med önskad jonbytare och jämviktar denna i en buffert med låg jonstyrka. Provet appliceras och kolonnen tvättas med 2-3 kolonnvolymer av buffert med låg jonstyrka, detta för att obundet material ska få tillfälle att tvättas bort från kolonnen. Bundet material kan senare elueras genom att jonstyrkan höjs (alternativt ph-ändring). (1 p) b) Ett lysin- och argininrikt protein blir sannolikt positivt nettoladdat vid ph 7.0 och kan därför binda till en katjonbytare. (1 p). c) SDS-PAGE utförs under denaturerande förhållanden vilket gör att eventuella multimera former av ett protein normalt bryts ner till subenheter. Gelfiltreringen har troligen utförts under nativa förhållanden och ger en molekylvikt som är tre gånger så stor. Proteinet är därför troligen en trimer. (1 p) 5. Vilka av följande påståenden är falska respektive sanna: a) Enzymet som används vid PCR, t.ex. Taq-polymeras, är ett DNA-polymeras. b) Plasmider har uppfunnits av forskare och används enbart för att klona gener. SANT SANT FALSKT FALSKT Sidan 3 av 10
c) Restriktionsenzymer katalyserar ligeringen av två DNA SANT FALSKT fragment. d) Dideoxynukleotider används vid sekvensning men är även SANT FALSKT ett naturligt substrat vid cellens DNA-replikation. e) Vid normal PCR sker en linjär förökning av DNA SANT FALSKT fragment. f) DNA-ligas känner igen och klyver specifika DNA SANT FALSKT sekvenser. g) Vid vanlig sekvensning behövs en oligonukleotid-primer SANT FALSKT men vid PCR behövs oftast två oligonukleotid-primers. h) Bioteknik är enbart av ondo och borde aldrig mer belönas med Nobelpris. SANT FALSKT (4 p) Sant: a, g // Falskt: b, c, d, e, f, h // (0.5p för varje korrekt svar) ------------------------------------------ b) Plasmider förekommer normalt i levande celler speciellt i bakterier. De ger cellen en överlevnadsfördel och bär ofta på antibiotikaresistensgener. c) Restriktionsenzymer känner igen korta nukleotidsekvenser vilka de klyver d) Dideoxynukleotider tillverkas syntetiskt och stoppar vidare DNA replikation när de sätts in i DNA kedjan (sker i provrör). e) Vid normal PCR sker en exponetiell förökning (ett DNA fragment blir två som sedan blir fyra osv.) f) DNA ligas binder kovalent (ligerar) två DNA fragment 6. a) Serinproteaser som trypsin, chymotrypsin, och elastas har likartade aktiva ytor och använder samma mekanism för att klyva polypeptidkedjor. Vilka tre sidokedjor finns alltid i aktiva ytan hos serinproteaser? Ange (översiktligt) hur var och en av de tre aminosyrorna deltar i den katalytiska reaktionsmekanismen. (3.5p) b) De tre enzymerna använder alla samma reaktionsmekanism för att klyva peptidbindningar men har väldigt olika substratspecificitet. Förklara! (Rita gärna figur!) (1.5p) (5 p) Svar: a) I aktiva ytan finns hos alla dessa enzymer en s.k. katalytisk triad bestående av en serin, en histidin och en asparaginsyra (0.5p). Histidinen fungerar som syra/baskatalysator i flera olika skeden, bl.a. tar den en proton från serinsidokedjans hydroxylgrupp så att denna aktiveras och blir en effektiv nukleofil (1p). Serinen fungerar som nukleofil och attackerar karbonylkolet i peptidbindningen som skall klyvas (1p). Asparaginsyran hjälper till att rikta in histidinen och stabiliserar den laddade formen av His-sidokedjan (1p). b) Substratspecificiteten bestäms av aminosyrorna i specificitetsfickan. Glyciner möjliggör bindning av stora sidokedjor i specificitetsfickan hos chymotrypsin, strörre sidokedjor i dessa positioner ger specificitet för små aminosyror hos elastas. En negativt laddad aminosyra (Asp) i botten på fickan ger specificitet för positivt laddade aminosyror (Arg, Lys) i trypsin. (1.5p) Sidan 4 av 10
7. a) Genom kinetiska mätningar kan man bestämma k cat /K M (den s.k. specificitetskonstanten), som är ett mått på hur effektivt ett enzym är med avseende på ett substrat jämfört med ett annat. Kvoten k cat /K M används också för att jämföra effektiviteten hos olika enzymer. Varför är k cat /K M ett bra mått på enzymeffektivitet? (1p) b) Följande tabell ger k cat och K M för ett antal artificiella chymotrypsinsubstrat. Vilken av aminosyrorna Phe och Tyr föredrar enzymet att klyva efter? (Motivera svaret!) (1p) k cat Substrat (s -1 ) K M (mm) Ac-Tyr-NH 2 0.17 34 Ac-Phe-NH 2 0.06 30 Ac-Tyr-Gly-NH 2 0.63 21 Ac-Phe-Gly-NH 2 0.14 14 Ac-Tyr-Ala-NH 2 8.5 17 Ac-Phe-Ala-NH 2 2.8 28 Ac = Acetat kopplad till aminosyrans aminogrupp med peptidbindning. NH 2 = Amin kopplad till aminosyrans karboxylgrupp med peptidbindning (2 p) Svar: a) kcat/km är ett mått på hur snabbt enzymet är vid låga substratkoncentrationer, [S] << KM. Då bestäms reaktionshastigheten av v0 = (kcat/km) * [E][S] (2p). Har man två substrat med samma koncentration [A] och [B] får man för en given enzymkoncentration: va = (kcat/km)a * [E][A] vb = (kcat/km)b * [E][B] Om [A] = [B] får vi va/ vb = (kcat/km)a / (kcat/km)b b) Chymotrypsin föredrar att klyva efter Tyr genomgående högre kcat/km för Tyr än Phe. (1p) 8. Enzymet E som följer Michaelis-Menten-kinetik har ett Km på 1.8 μm (mikromolar). Initiala hastigheten är 3 μm/min (mikromolar/min) vid en substratkoncentration på 5 mm (millimolar). Vad är den initiala hastigheten när [S] är lika med a) 2.5 mm (millimolar) (1p) b) 1.8 μm (mikromolar) (1p) c) 0.2 μm (mikromolar)? (1p) Svar: När [S] = 5000 μm så gäller [S] >> K m, och alltså är v 0 = V max = 3 μm/min a) här, liksom vid varje substratkoncentration [S] >> K m (= 1.8 μm) gäller v 0 = V max = 3 μm/min (1p) b) [S] = K m så v 0 = V max /2, eller 1.5 μm/min (1p) c) Eftersom K m och V max är kända, kan Michaelis-Menten ekvationen användas för att beräkna v 0 vid varje substratkoncentration. v 0 = V max [S] / ( K m + [S] ) För [S] = 0.2 μm gäller: v 0 = (3 μm/min) (0.2 μm) / (1.8 μm + 0.2 μm) = = 0.6/2.0 μm/min = 0.3 μm/min (1p) Sidan 5 av 10
9. Enzymatiska processer är reglerade för att de ska ske vid rätt tid och på rätt plats. Genom kontroll av genuttryck, dvs hur ofta en gen läses, bestäms hur många molekyler som ska bildas av ett visst enzym. Dessutom kan aktiviteten hos enskilda enzymmolekyler regleras med olika mekanismer. De tre viktigaste är: a) Alloster reglering; b) Protein-fosforylering; c) Proteolytisk aktivering. Beskriv kortfattat hur de fungerar och ange för var och en om den är reversibel eller irreversibel (1.5p för varje korrekt svar). d) Vilka steg i en metabolisk väg brukar vara reglerade? (0.5p) (5 p) Svar: a) Alloster reglering. Den reglerande molekylen binder på särskild regulatorisk plats i enzymet och påverkar aktiviteten genom konformationsförändringar i aktiva ytan (1p). Oftast oligomera proteiner. Reversibel (0.5p). b) Fosforylering. Genom att sätta på (kinaser) och plocka bort (fosfataser) fosfatgrupper kan enzymets aktivitet påverkas (1p). Reversibel (0.5p). c) Proteolytisk aktivering. Enzymet syntetiseras som ett inaktivt proenzym (zymogen) och blir aktivt först när en del av peptidkedjan hydrolyserats/klyvts av ett proteas/peptidas (1p). Irreversibel (0.5p). d) Metaboliskt irreversibla steg brukar regleras, dvs reaktioner som frigör mycket energi. (0.5p) 10. Aspartatkarbamoylas katalyserar omvandlingen av aspartat och karbamoylfosfat till karbamoylaspartat. Enzymet aktiveras kooperativt av båda substraten. En bisubstratanalog, PALA, inhiberar enzymet vid höga koncentrationer, men aktiverar enzymet vid låga koncentrationer. Förklara detta fenomen! (2 p) Svar: Aspartatkarbamoylas är ett allostert enzym som består av flera subenheter. PALA binder starkt till aktiva ytan (bisubstratanalog). Vid höga halter binder PALA till samtliga aktiva ytor och blockerar dessa (kompetitiv inhibering) (1p). Samtidigt skiftar PALA aspartatkarbamoylas från den inaktiva (T) till den aktiva (R) formen. Vid låga halter av PALA förblir en del aktiva ytor fria samtidigt som enzymet aktiveras allostert (1p). 11. Kanaler, pumpar, lipider, membraner, signalöverföring: a) Vad är skillnaden mellan aktiv och passiv transport av små molekyler genom lipidmembraner? (1p) b) Ge två exempel på hur ett lösligt protein kan associera till lipidmembraner. (1p) c) Vid hormonell kontroll och i många sinnesceller sker signalöverföring med 7TMreceptorer, G-proteiner och adenylatcyklas. Rita schematiskt hur proteinerna är organiserade vid cellmembranet, och beskriv kortfattat hur en signal produceras av receptor, trimert G-protein och adenylatcyklas? Hur sker signalförstärkningen i denna kedja? Vad kallas den typen av signalförstärkning? (3p) (5 p) a) Aktiv transport sker över/genom ett membran mot en koncentrationsgradient (koncentrationen m.a.p. den typ av molekyl som skall transporteras) och kräver energi (0.5p). Passiv transport sker med en koncentrationsgradient, dvs koncentrationsutjämnande, och utnyttjar den lagrade energin i gradienten (0.5p). Sidan 6 av 10
b) Exempel på mekanismer för association av protein till membran: GPI-ankare (Cterminal), palmitoylering (på cystein), farnesylering (på cystein), myrostylering (Cterminal), association till annat redan membranbundet protein (0.5p per exempel, max 1p) c) Korrekt skiss med 7TM-receptor integrerad i membranet, med G-protein bunden på insidan bestående av alfa, beta, gamma-subenheter, och adenylatcyklas integralt i membranet (0.5p). Aktivering av en receptor, t.ex. genom binding av epinefrin (adrenalin) leder till en förändring på insidan av membranet som aktiverar G-proteinet (0.5p). Den aktiverade receptorn fungerar som en G-nukleotidutbytare vilket medför att G-proteiner byter ut GDP mot GTP (0.5p) när alfasubenheten dissocieras från betagamma-subenheterna och kan röra sig längs membranet. Den aktiva alfasubenheten med GTP kan genom att binda till adenylatcyklas göra detta enzym aktivt varvid camp bildas (0.5p). Ökad mängd camp sätter igång flera olika processer i cellen, t.ex. aktiverar proteinkinas A. Vid varje steg kan flera molekyler aktiveras vilket åstadkommer en förstärkning. Varje receptor aktiverar flera G-proteiner, varje G-protein aktiverar flera adenylatcyklaser osv. (0.5p). Det kallas kaskadeffekt (0.5p). 12. Är det möjligt att bilda glukos (nettosyntes av glukos) från fettsyrorna nedan. Motivera dina svar. a) 18:0 dvs. CH 3 ( ) 16 COOH (2p) b) 17:0 dvs. CH 3 ( ) 15 COOH (2p) (4 p) a) Nej. Vid oxidation av jämna kolkedjor bildas acetyl-coa via beta-oxidationen. I citronsyra-cykeln kondenserar acetyl-coa och oxaloacetat och bildar därmed citrat. Därefter oxideras totalt två koldioxid bort i citronsyra cykeln viket medför att de två kol som tillförts citronsyra cykeln (som acetyl-coa) oxideras bort och kan därmed inte utnyttjas för nettosyntes av glukos. (2p) b) Ja. Men i mycket begränsad omfattning. Udda fettsyror oxideras även dessa via beta-oxidationen ända tills det återstår tre kol, propionyl-coa. Propionyl-CoA har sin inkörsport vid succinyl-coa i citronsyracykeln dvs. citronsyracykeln erhåller 4st extra kol som därmed kan utnyttjas för syntes av glukos via glukoneogenesen. (2p). 13. Vid exempelvis en kraftig löpträning kommer musklerna att arbeta anaerobt (brist på syre). Vid fortsatt kraftigt muskelarbete ansamlas en metabolit som bland annat sänker muskelns prestationsförmåga. a) Vad är det för metabolit (ämne) som bildas i musklerna? (1p) b) Hur omhändertar kroppen denna metabolit? Rita en figur och ange vilka metaboliska vägar som är involverade (2p). Sidan 7 av 10
a) laktat eller mjölksyra. (1p) b) mjölksyran transporteras till levern (1p) där den omvandlas till glukos via glukoneogenes. (Cori-cykeln) (1p). 14. a) Vilket av följande påståenden beskrivs bäst av reaktionen som katalyseras av ett kinas? Endast ett alternativ får anges) (1p) 1. Adenylering 2. Karboxylering 3. Hydrolys 4. Fosfolys 5. Fosforylering b) I cellen fungerar biotin som bärare (carrier) av vad? (Endast ett alternativ får anges) (1p) 1. Acetyl-grupper 2. Karboxyl-grupper 3. Elektroner 4. Metyl-grupper 5. Phosphoryl-grupper c) Vad är ubiquitin? (Endast ett alternativ får anges) (1p) 1. En aminosyra involverad fotosyntesen 2. Ett protein involverat i protein turnover 3. En kolhydratintermediär i pentosfosfat-shunten 4. Ett B-vitamin involverat i proteinkatabolismen Svarsmall a) 5. Fosforylering (1p); b) 2. Karboxyl-grupper (1p); c) 2. Ett protein involverat i protein turnover (1p) 15. Så fungerar ämnesomsättnigen på molekylär nivå. Ovan ser du titeln på den bok som studenterna i biokemi vid ett universitetet inom EU skall skriva som sitt examensarbete. Ditt bidrag till denna uppgift är att skriva en summary där du kortfattat skall beskriva hur glukos omhändertas i levercellen efter att en välkomponerad måltid nyligen har ätits. (Reaktionsvägarna behöver ej anges i detalj. Max. 1/2 A4-sida). (6 p) Merparten av det glukos som tas upp av tarmen transporteras vidare till levern. Levern kan därmed använda glukos för sin egen energiförsörjning genom att bryta ned glukos till pyruvat via glykolysen. Pyruvat oxideras vidare i citronsyracykeln och i den oxidativa fosforyleringen till koldioxid och vatten varvid energi i form av ATP erhålls. Efter måltiden är glukosnivåerna höga levern kommer att syntetisera glykogen som lagras i levern. När stora mängder av glukos oxideras kommer citratkoncentrationen i citronsyracykeln att öka vilket medför att citrat transporteras ut till cytosolen. I cytosolen klyvs citratet till oxalacetat och acetyl-coa som används för fettsyrasyntes. För att fettsyrasyntesen skall kunna ske måste stora mängder NADPH finnas Sidan 8 av 10
tillgängliga. NADPH erhålls från oxidationen av glukos via pentos-fosfat skytteln samt från karboxyleringen av malat till pyruvat. (6p, 1p för varje kursiverad punkt). 16. Växter och en del bakterier kan utvecklas och tillväxa med endast acetat som substrat. Förklara varför och jämför med varför inte människan kan det. I glyoxysomen finns glyoxylat-cykeln belägen. Där sker en kondensering av oxaloacetat och acetyl-coa på samma sätt som i TCA-cykeln (1p) men det spjälkas inte av någon koldioxid som i TCA-cykeln. I glyoxylat-cykeln spjälkas citrat till glyoxylat och succinat istället för att oxideras (1p). Succinatet kan omvandlas till exempelvis kolhydrater genom en kombination av TCA-cykeln och glukoneogenes (1p). Hos människa kan inte acetat molekylerna användas för nettosyntes av glukos eftersom acetyl-coa oxideras i citronsyra-cykeln till koldioxid (1p). (4 p) 17. När glukos bryts ner via glykolysen brukar energiutbytet anges till 30-32 ATP per glukosmolekyl. Förklara varför det inte anges ett exakt värde. När NADH som producerats i cytosolen (glykolysen) transporteras in i via malat aspartat skytteln överför elektronerna från cytosoliskt NADH till mitokondriellt NADH som i sin tur genererar 2.5 ATP i andningskedjan. (1p) Om elektronerna från cytosoliskt NADH transporteras in i mitokondrien via glycerolfosfat skytteln lämnas elektronerna till FAD ( i glycerol 3-fosfat dehydrogenaset). Det bildade mitokondriella FADH 2 lämnar sina elektroner till koenzym Q i andningkedjan och 1.5 ATP genereras per FADH 2 molekyl.(1p) Eftersom det är två NADH som bildas i glykolysen per glukos kommer det att generera totalt 5 ATP via malat aspartat skytteln och 3ATP via glycerol-fosfat skytteln. (1p) 18. a) Rita schematiskt hur huvudkomponenterna i ljusreaktionen sitter i tylakoidmembranet och visa för den icke-cykliska fotofosforyleringen var ljusenergin tas upp, var elektronerna kommer ifrån, vilken väg elektronerna transporteras, var elektronerna slutligen tar vägen samt hur proton-gradienten genereras. (5p) b) Hur skiljer sig den cykliska fotofosforyleringen från den icke-cykliska? Vilken väg transporteras elektronerna? (2p) (7 p) e - e - e - Fotosystem II Cytokrom bf -komplex Fotosystem I ATPsyntas Sidan 9 av 10
a) I figuren ska finnas fotosystem II (PS II, P680) (0.5p), cytokrom bf-komplex (0.5p) och fotosystem I (PS I, P700) (0.5p). Max 1.5 p till för: antennkomplex eller LHC (light harvesting complex) (0.5p), syregenererande komplex (0.5p), plastokinon-pool (0.5p), plastocyanin (0.5p), ferredoxin (0.5p). Elektrontransport från vatten via vattenspjälkande komplex (PSII), cyt b/f-complex, PSI, ferredoxin till NADP + (1p). Protongradient genereras genom transport av protoner från stroma till lumen främst i PSII, plastokinon-poolen, samt cytb/f-komplexet. Denna transport resulterar i en phskillnad (ph högt i stroma och lågt i lumen, som driver ATP syntes (1p) b) Cyklisk elektrontransport leder till syntes av ATP utan samtidig reducering av NADP + till NADPH medan icke-cyklisk elektrontransport producerar både ATP och reducerat NADPH (1p). I cyklisk elektrontransport förs elektroner från ferredoxin till plastokinonpoolen, vidare till cytokrom b/f-komplexet, till fotosystem I och tillbaka till ferredoxin d.v.s. PSII deltar ej (1p). Detta driver en protonpump/ger upphov till en protongradient, som i sin tur driver ATP-syntes. 19. Redogör för enzymet Rubiscos roll i a) fotosyntetisk kolfixering (1p) och b) det globala kolkretsloppet (1p). c) Vilken egenskap hos Rubisco gör att utbytet från fotosyntesen kan variera avsevärt? (1p) a) Enzymet Rubisco katalyserar den reaktion i vilken atmosfäriskt koldioxid (CO 2 ) fixeras i organiska föreningar. (CO 2 binds först till ribulos-1,5-bisfosfat, som spjälkas till (2 molekyler) 3-fosfoglycerat. Den senare föreningen omvandlas vidare i Calvincykeln till socker eller stärkelse) (1p). b) Rubisco katalyserar den enda betydande reaktion där atmosfäriskt kol binds i organiskt kol. Detta betyder att allt kol i kretsloppet någon gång har besökt enzymets aktiva yta (1p). Rubisco katalyserar en konkurrerande reaktion, där luftens syre binds till organiska föreningar. Produkten från oxygeneringsreaktionen, fosfoglycerat, omvandlas i flera steg i fotorespirationen (1p). Sidan 10 av 10